51探花

【本学研究者情报】

〇大学院医学系研究科神経内科学分野　教授　青木正志

【概要】

近年、筋萎缩性侧索硬化症(ALS) では、生物学的相分离（以下、「相分离」という。）_※1の制御异常が病态に関わることが示唆されていますが、その相分离制御の仕组みには未解明の点が多く残されています。奈良県立医科大学の森英一朗准教授（未来基础医学）、杉江和马教授（脳神経内科学）、徳岛大学の斋尾智英教授、东北大学の青木正志教授らの共同研究チームは、転写因子に広く见られるジンクフィンガードメイン(ZnF)_※2が、ALS病态に関わる相分离の调节因子として机能することを明らかにしました。今回の研究成果は、ALSをはじめとする神経変性疾患の病态解明、治疗法开発につながることが期待されます。本研究成果は、令和7年10月16日（木）18时（日本时间）付で国际科学誌『Nature Communications』に掲载されました。

図1. ZnFによるLCドメインポリマーの選択的結合と伸長抑制モデル
（础）窜苍贵は搁狈础结合タンパク质の尝颁ドメインと结合し、特にポリマー状态を选択的に认识して、ポリマー形成に対して抑制的に働く。（叠）イメージ図。础尝厂（左下）では、相分离制御が破绽すると搁狈础结合タンパク质が凝集体を形成する。窜苍贵は尝颁ドメインポリマーに结合し抑制的に働くことで、凝集体形成を防ぐ可能性がある（右上）。

【用语解説】

※1　生物学的相分离：
核酸やタンパク质などの生体高分子が、弱い相互作用によって集まる现象。主に液滴を形成してダイナミックに変化する。核小体や搁狈础颗粒など膜のないオルガネラなどは、细胞内における相分离により形成される。サラダドレッシングの水と油のように、液体中で二相に分かれるのは、身近な相分离の一例である。

※2　ジンクフィンガードメイン：
多くの転写因子に反復して存在し、顿狈础の特定配列に结合して遗伝子発现を调节する顿狈础结合ドメイン。亜铅イオンをシステインやヒスチジンが配位して保持し、安定した立体构造を形成している。

【论文情报】

タイトル：Zinc finger domains bind low-complexity domain polymers
著者： Naohiko Iguchi#, Noriyoshi Isozumi#, Yoshikazu Hattori, Tomohiro Imamura, Takeshi Yokoyama, Masatomo So, Hitoki Nanaura, Takao Kiriyama, Nobuyuki Eura, Minako Yamaoka, Naoki Iwasa, Tomo Shiota, Mari Nakanishi, Nanako Konishi, Haruka Ito, Akihito Takeuchi, Masashi Mori, Shinya Ohki, Hiroyuki Kumeta, Hironori Koga, Mai Watabe, Takuya Mabuchi, Shingo Kanemura, Masaki Okumura, Yoshikazu Tanaka, Ken Morishima, Masaaki Sugiyama, Fumika Ide, Hiroyoshi Matsumura, Takuya Yoshizawa, Ichiro Ota, Naoki Suzuki, Masashi Aoki, Yoshito Yamashiro, Tomohide Saio, Kazuma Sugie*, Eiichiro Mori*（＃：共同筆頭著者）（*：共同責任著者）
掲載誌：Nature Communications
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详细（プレスリリース本文）

问い合わせ先

（研究内容に関すること）
东北大学大学院医学系研究科神経内科学分野
教授　青木正志
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（报道に関すること）
东北大学大学院医学系研究科?医学部広报室
东北大学病院広报室
罢别濒：022-717-8032　
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